2025年2月5日 (三) 04:03 长河

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	== 16.1 简介 ==		== 16.1 简介 ==
	大脑中每十个突触中就有九个是兴奋性的 (Braitenberg 和 Schuz, 1998)。		大脑中每十个突触中就有九个是兴奋性的 (Braitenberg 和 Schuz, 1998)。位于这些突触中的谷氨酸受体离子通道 ('''iGluR''') 是大脑快速信号传导的基石。它们将突触末端释放的谷氨酸转化为宿主神经元的去极化。某些 iGluR 参与活动依赖性可塑性，被认为是学习和记忆的基础。 iGluRs 遍布整个神经系统，表明谷氨酸能系统与多种神经和发育障碍有关。

	位于这些突触中的谷氨酸受体离子通道 (iGluR) 是大脑快速信号传导的基石。它们将突触末端释放的谷氨酸转化为宿主神经元的去极化。某些 iGluR 参与活动依赖性可塑性，被认为是学习和记忆的基础。 iGluRs 遍布整个神经系统，表明谷氨酸能系统与多种神经和发育障碍有关。		== 16.2 亚基多样性；基因/旁系同源物/直系同源物/亚型；选择性剪接；进化关系 ==
			神经元对兴奋性氨基酸及其衍生物的不同反应表明，大脑中应该存在这些物质的多种受体。这一假设得到了分子克隆的证实，该克隆描绘了 iGluRs 的 '''AMPA、NMDA、KA和 delta 亚型'''。一个独立的代谢型谷氨酸受体家族通过第二信使作用于下游靶标。受体离子通道一直保留到蠕虫，谷氨酸受体样基因存在于细菌、植物和藻类中。哺乳动物有 18 种 iGluR 基因。有些基因可以形成功能性同源通道，但在体内，谷氨酸受体主要是异源复合物。每个亚家族的受体不会混合。'''AMPA 受体以其半选择性激动剂 alpha -amin o-3-h ydrox y-5-methylisoxazole-4-proprionic-acid 命名'''，由 GluA1-4 的亚基形成（基因名为 GRIA1-4）。N-甲基-D-天冬氨酸 (NMDA) 受体是专性异四聚体，由 GluN1 (GRIN1) 和 GluN2A-D (GRIN2A-D) 或 GluN3A-B (GRIN3A-B) 亚基中的任何选择形成。海人酸受体亚基
	== 16.2 亚基多样性；基因/旁系同源物/直系同源物/~~亚型；~~ ==
	~~选择性剪接；进化关系~~

	神经元对兴奋性氨基酸及其衍生物的不同反应表明，大脑中应该存在这些物质的多种受体 ~~(Watkins and Evans,~~

	~~1981)~~。这一假设得到了分子克隆的证实 ~~(Hollmann and Heinemann,~~

	~~1994)~~，该克隆描绘了 iGluRs 的 ~~AMPA、NMDA、kainate 和~~ delta 亚型。一个独立的代谢型谷氨酸受体家族通过第二信使作用于下游靶标。受体离子通道一直保留到蠕虫，谷氨酸受体样基因存在于细菌、植物和藻类中。哺乳动物有 18 种 iGluR ~~基因。有些基因可以形成功能性同源通道，但在体内，谷氨酸受体主要是异源复合物。每个亚家族的受体不会混合。AMPA~~ 受体以其半选择性激动剂 α-氨基-3-羟基-5-~~甲基异恶唑~~-4-~~丙酸 (Honoré 等人，1981) 命名，由指定为~~ GluA1-4 的亚基形成（基因名为 GRIA1-4）。N-甲基-D-天冬氨酸 (NMDA) 受体是专性异四聚体，由 GluN1 (GRIN1) 和 GluN2A-D (GRIN2A-D) 或 GluN3A-B (GRIN3A-B) 亚基中的任何选择形成。海人酸受体亚基

	GluK1–3 可以形成通道，但在大脑中通常伴有 GluK4 或 GluK5		GluK1–3 可以形成通道，但在大脑中通常伴有 GluK4 或 GluK5
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	（Abuin 等人，2011 年）。然而，考虑到 delta、		（Abuin 等人，2011 年）。然而，考虑到 delta、

	NMDA 和 ~~kainate 亚型可以在没有离子传输的情况下传递信号（参见第~~ 16.8.3 节），可以想象有些不是通道。		NMDA 和 KA亚型可以在没有离子传输的情况下传递信号（参见第 16.8.3 节），可以想象有些不是通道。

	=== 16.2.1 剪接变异和 RNA 编辑 ===		=== 16.2.1 剪接变异和 RNA 编辑 ===
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	细胞内结构域仍未解决；它们基本上是非结构化的。		细胞内结构域仍未解决；它们基本上是非结构化的。

	~~AMPA、kainate 和~~ delta 亚型缺乏广泛的细胞内 C 末端，但 NMDA		AMPA、KA和 delta 亚型缺乏广泛的细胞内 C 末端，但 NMDA

	受体具有大量细胞内结构域，包括钙调素结合位点。该细胞内区域显示出 NMDAR 亚型之间最大的差异。		受体具有大量细胞内结构域，包括钙调素结合位点。该细胞内区域显示出 NMDAR 亚型之间最大的差异。
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	谷氨酸类似物在受体亚型之间表现出较弱的选择性，因为结合位点保存得很好。有点令人困惑的是，AMPA 受体被激动剂海人酸激活，尽管活性在没有辅助蛋白的情况下，活化作用较弱，因为		谷氨酸类似物在受体亚型之间表现出较弱的选择性，因为结合位点保存得很好。有点令人困惑的是，AMPA 受体被激动剂海人酸激活，尽管活性在没有辅助蛋白的情况下，活化作用较弱，因为

	~~kainate 促进~~ LBD 层处于非活性状态 (Salazar 等人，2017)。异源 kain ate 受体和 GluK1 由 AMPA 激活 (Egebjerg 等人，1991)。由于空间冲突 (Mayer，2005)，AMPA 无法结合		KA促进 LBD 层处于非活性状态 (Salazar 等人，2017)。异源 kain ate 受体和 GluK1 由 AMPA 激活 (Egebjerg 等人，1991)。由于空间冲突 (Mayer，2005)，AMPA 无法结合

	GluK2 亚基结合位点，因此可能		GluK2 亚基结合位点，因此可能
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	通过与 GluK5 结合来激活异源		通过与 GluK5 结合来激活异源

	。在 GluN2 亚基中，域 2 中的谷氨酸残基（例如，GluA2 中的 Glu705）与 AMPA 和 ~~kainate 结合口袋中的氨基进行协调，而天冬氨酸残基则为天冬氨酸，这允许~~ NMDA 结合 (Furukawa 等人，2005)。 GluN1 亚基与甘氨酸和 D-丝氨酸结合，但不与谷氨酸结合 (Furukawa 和		。在 GluN2 亚基中，域 2 中的谷氨酸残基（例如，GluA2 中的 Glu705）与 AMPA 和 KA结合口袋中的氨基进行协调，而天冬氨酸残基则为天冬氨酸，这允许 NMDA 结合 (Furukawa 等人，2005)。 GluN1 亚基与甘氨酸和 D-丝氨酸结合，但不与谷氨酸结合 (Furukawa 和

	Gouaux, 2003)，这解释了 GluN1–GluN2 异聚体与甘氨酸和谷氨酸的强制性共激活。GluN3A 和 GluN3B 亚基与甘氨酸和 D-丝氨酸结合，且与谷氨酸的结合优先性更强。环境 D-丝氨酸（主要由星形胶质细胞释放，而不是甘氨酸）可能是天然 NMDA 受体的生理激活剂。同样，delta 亚基 GluD1 和 GluD2 由甘氨酸或 D-丝氨酸激活，而不是谷氨酸。		Gouaux, 2003)，这解释了 GluN1–GluN2 异聚体与甘氨酸和谷氨酸的强制性共激活。GluN3A 和 GluN3B 亚基与甘氨酸和 D-丝氨酸结合，且与谷氨酸的结合优先性更强。环境 D-丝氨酸（主要由星形胶质细胞释放，而不是甘氨酸）可能是天然 NMDA 受体的生理激活剂。同样，delta 亚基 GluD1 和 GluD2 由甘氨酸或 D-丝氨酸激活，而不是谷氨酸。

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