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	<title>泛素相关知识 - 版本历史</title>
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		<title>Sofia：​自动添加 Sofia 模板和分类</title>
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		<author><name>Sofia</name></author>
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		<title>2025年8月23日 (六) 07:58 Magezeya</title>
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		<updated>2025-08-23T07:58:28Z</updated>

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&lt;/table&gt;</summary>
		<author><name>Magezeya</name></author>
	</entry>
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		<id>https://osm.bio/index.php?title=%E6%B3%9B%E7%B4%A0%E7%9B%B8%E5%85%B3%E7%9F%A5%E8%AF%86&amp;diff=5444&amp;oldid=prev</id>
		<title>长河：​创建页面，内容为“== 泛素 == 泛素有76个氨基酸残基，以Gly-Gly结尾。  泛素可以共价连接在别的蛋白的Lys残基上（也可能为另一个泛素的7个赖氨酸残基之一），此过程由三个酶催化：  # &#039;&#039;&#039;泛素活化酶E1&#039;&#039;&#039; 消耗ATP将泛素C端羧基与E1自己的半胱氨酸残基共价连接，形成硫酯键。 # &#039;&#039;&#039;泛素结合酶E2&#039;&#039;&#039; 将E1上的泛素转移至E2的半胱氨酸残基上，形成硫酯键 # &#039;&#039;&#039;泛素连接酶E3&#039;&#039;&#039; 将E2…”</title>
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		<updated>2025-04-02T03:11:33Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;创建页面，内容为“== 泛素 == 泛素有76个氨基酸残基，以Gly-Gly结尾。  泛素可以共价连接在别的蛋白的Lys残基上（也可能为另一个泛素的7个赖氨酸残基之一），此过程由三个酶催化：  # &amp;#039;&amp;#039;&amp;#039;泛素活化酶E1&amp;#039;&amp;#039;&amp;#039; 消耗ATP将泛素C端羧基与E1自己的半胱氨酸残基共价连接，形成硫酯键。 # &amp;#039;&amp;#039;&amp;#039;泛素结合酶E2&amp;#039;&amp;#039;&amp;#039; 将E1上的泛素转移至E2的半胱氨酸残基上，形成硫酯键 # &amp;#039;&amp;#039;&amp;#039;泛素连接酶E3&amp;#039;&amp;#039;&amp;#039; 将E2…”&lt;/p&gt;
&lt;p&gt;&lt;b&gt;新页面&lt;/b&gt;&lt;/p&gt;&lt;div&gt;== 泛素 ==&lt;br /&gt;
泛素有76个氨基酸残基，以Gly-Gly结尾。&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
泛素可以共价连接在别的蛋白的Lys残基上（也可能为另一个泛素的7个赖氨酸残基之一），此过程由三个酶催化：&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
# &amp;#039;&amp;#039;&amp;#039;泛素活化酶E1&amp;#039;&amp;#039;&amp;#039; 消耗ATP将泛素C端羧基与E1自己的半胱氨酸残基共价连接，形成硫酯键。&lt;br /&gt;
# &amp;#039;&amp;#039;&amp;#039;泛素结合酶E2&amp;#039;&amp;#039;&amp;#039; 将E1上的泛素转移至E2的半胱氨酸残基上，形成硫酯键&lt;br /&gt;
# &amp;#039;&amp;#039;&amp;#039;泛素连接酶E3&amp;#039;&amp;#039;&amp;#039; 将E2的泛素转移到靶蛋白的赖氨酸残基上，形成酯键。&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== 参与泛素化的三种酶 ===&lt;br /&gt;
&amp;#039;&amp;#039;&amp;#039;泛素活化酶E1&amp;#039;&amp;#039;&amp;#039;：已知的只有两种，Ube1和Uba6.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&amp;#039;&amp;#039;&amp;#039;泛素结合酶E2&amp;#039;&amp;#039;&amp;#039;：Ubc，人至少有38种E2。同一种E2可以和许多种E3相互作用。&lt;br /&gt;
[[文件:SCF E3的结构.png|缩略图]]&lt;br /&gt;
&amp;#039;&amp;#039;&amp;#039;泛素连接酶E3&amp;#039;&amp;#039;&amp;#039;：E3要识别特异性的底物，因此种类最多。可以分为两大类：&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
* HECT结构域E3：单亚基，修饰底物时先自身与泛素形成硫酯键，再将泛素转移至底物上。&lt;br /&gt;
* 含环指结构域E3：分为两类：单亚基和多亚基(比如APC/C和SCF)的。&amp;#039;&amp;#039;&amp;#039;SCF E3&amp;#039;&amp;#039;&amp;#039;包括&amp;#039;&amp;#039;&amp;#039;S&amp;#039;&amp;#039;&amp;#039;kp1、环指蛋白Rbx1、&amp;#039;&amp;#039;&amp;#039;C&amp;#039;&amp;#039;&amp;#039;ull、&amp;#039;&amp;#039;&amp;#039;F&amp;#039;&amp;#039;&amp;#039;-box蛋白。Cull为分子支架，一端结合Skp1，一端结合Rbx1。E2携带泛素结合Rbx1，F-box蛋白携带泛素化底物结合Skp1(通过F-box结构域)。&lt;br /&gt;
* 除了这两大类，人还有一些别的E3，但种类不是很多。&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== 泛素化的功能 ===&lt;br /&gt;
&amp;#039;&amp;#039;&amp;#039;蛋白质降解&amp;#039;&amp;#039;&amp;#039;：K48多聚泛素化导致。记忆：48谐音“死吧”因此导致蛋白酶体降解。&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&amp;#039;&amp;#039;&amp;#039;其他功能&amp;#039;&amp;#039;&amp;#039;：泛素链也可以位于K6、K11、K27、K33、K63的位置上，甚至在一条泛素链有时会有多种连接方法。泛素有时候不会形成多聚链，而是单个泛素或者寡聚链。K63多聚泛素链与细胞表面受体胞吞、DNA损伤修复等有关。&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== 去泛素化 ===&lt;br /&gt;
&amp;#039;&amp;#039;&amp;#039;去泛素化酶&amp;#039;&amp;#039;&amp;#039;：人已知一百多种泛素化酶。&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== 类泛素 ==&lt;br /&gt;
类泛素有两种：一种是类泛素修饰蛋白，能够修饰别的蛋白，如SUMO、Nedd8、ISG15；一种是含有类泛素结构域的蛋白，不能修饰。&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== SUMO ===&lt;br /&gt;
SUMO即&amp;lt;u&amp;gt;小的泛素相关的修饰物&amp;lt;/u&amp;gt;，有时称为&amp;#039;&amp;#039;&amp;#039;苏素&amp;#039;&amp;#039;&amp;#039;。哺乳动物有SUMO-1、SUMO-2、SUMO-3。&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
SUMO-1长101氨基酸，与泛素相比只有18%的序列相同，N端还有一段延伸序列，但三级结构却非常相似。&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
SUMO在C端的Gly-Gly后面还有较短的一段延伸序列，在Gly-Gly结合在底物上前，这段序列需要被切除。&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
SUMO化也是发生在底物的Lys残基上，但这个K位于&amp;#039;&amp;#039;&amp;#039;ψKXE基序&amp;#039;&amp;#039;&amp;#039;中。ψ代表疏水氨基酸。&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&amp;#039;&amp;#039;&amp;#039;SUMO活化酶E1&amp;#039;&amp;#039;&amp;#039;是双亚基蛋白（Aos1+Uba2），分别和泛素活化酶的N端和C端类似。消耗ATP将SUMO共价结合在Uba2的半胱氨酸残基上。&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&amp;#039;&amp;#039;&amp;#039;SUMO结合酶E2&amp;#039;&amp;#039;&amp;#039;目前只发现了一种：Ubc9.将SUMO转移到自身的半胱氨酸残基上。在体外，Ubc9自身即可催化SUMO转移到底物上。&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
随着研究进展，发现SUM连接酶E3可以结合Ubc9促进SUMO的转移。有多种。&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
原认为SUMO一般不发生多聚化，但发现SUMO-2和SUMO-3可以形成多聚化。&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&amp;#039;&amp;#039;&amp;#039;SUMO化的功能&amp;#039;&amp;#039;&amp;#039;：RanGAP1被SUMO化后可以定位到核孔处；许多转录因子可以被SUMO化改变活性；某些蛋白SUMO化竞争泛素化位点，增强稳定性；有些蛋白的SUMO化反而导致泛素化降解；……&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Nedd8 ===&lt;br /&gt;
Nedd8由81个氨基酸组成，是与泛素最类似的类泛素。&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
E1是异源二聚体，ATP形成硫酯键；E2只发现一种Ubc12，转移到自己的半胱氨酸上；发现的E3数量很少。&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
功能有改变转录因子活性、改变蛋白质相互作用等。&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>长河</name></author>
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