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== 泛素 ==
泛素有76个氨基酸残基，以Gly-Gly结尾。

泛素可以共价连接在别的蛋白的Lys残基上（也可能为另一个泛素的7个赖氨酸残基之一），此过程由三个酶催化：

# '''泛素活化酶E1''' 消耗ATP将泛素C端羧基与E1自己的半胱氨酸残基共价连接，形成硫酯键。
# '''泛素结合酶E2''' 将E1上的泛素转移至E2的半胱氨酸残基上，形成硫酯键
# '''泛素连接酶E3''' 将E2的泛素转移到靶蛋白的赖氨酸残基上，形成酯键。

=== 参与泛素化的三种酶 ===
'''泛素活化酶E1'''：已知的只有两种，Ube1和Uba6.

'''泛素结合酶E2'''：Ubc，人至少有38种E2。同一种E2可以和许多种E3相互作用。
[[文件:SCF E3的结构.png|缩略图]]
'''泛素连接酶E3'''：E3要识别特异性的底物，因此种类最多。可以分为两大类：

* HECT结构域E3：单亚基，修饰底物时先自身与泛素形成硫酯键，再将泛素转移至底物上。
* 含环指结构域E3：分为两类：单亚基和多亚基(比如APC/C和SCF)的。'''SCF E3'''包括'''S'''kp1、环指蛋白Rbx1、'''C'''ull、'''F'''-box蛋白。Cull为分子支架，一端结合Skp1，一端结合Rbx1。E2携带泛素结合Rbx1，F-box蛋白携带泛素化底物结合Skp1(通过F-box结构域)。
* 除了这两大类，人还有一些别的E3，但种类不是很多。

=== 泛素化的功能 ===
'''蛋白质降解'''：K48多聚泛素化导致。记忆：48谐音“死吧”因此导致蛋白酶体降解。

'''其他功能'''：泛素链也可以位于K6、K11、K27、K33、K63的位置上，甚至在一条泛素链有时会有多种连接方法。泛素有时候不会形成多聚链，而是单个泛素或者寡聚链。K63多聚泛素链与细胞表面受体胞吞、DNA损伤修复等有关。

=== 去泛素化 ===
'''去泛素化酶'''：人已知一百多种泛素化酶。

== 类泛素 ==
类泛素有两种：一种是类泛素修饰蛋白，能够修饰别的蛋白，如SUMO、Nedd8、ISG15；一种是含有类泛素结构域的蛋白，不能修饰。

=== SUMO ===
SUMO即<u>小的泛素相关的修饰物</u>，有时称为'''苏素'''。哺乳动物有SUMO-1、SUMO-2、SUMO-3。

SUMO-1长101氨基酸，与泛素相比只有18%的序列相同，N端还有一段延伸序列，但三级结构却非常相似。

SUMO在C端的Gly-Gly后面还有较短的一段延伸序列，在Gly-Gly结合在底物上前，这段序列需要被切除。

SUMO化也是发生在底物的Lys残基上，但这个K位于'''ψKXE基序'''中。ψ代表疏水氨基酸。

'''SUMO活化酶E1'''是双亚基蛋白（Aos1+Uba2），分别和泛素活化酶的N端和C端类似。消耗ATP将SUMO共价结合在Uba2的半胱氨酸残基上。

'''SUMO结合酶E2'''目前只发现了一种：Ubc9.将SUMO转移到自身的半胱氨酸残基上。在体外，Ubc9自身即可催化SUMO转移到底物上。

随着研究进展，发现SUM连接酶E3可以结合Ubc9促进SUMO的转移。有多种。

原认为SUMO一般不发生多聚化，但发现SUMO-2和SUMO-3可以形成多聚化。

'''SUMO化的功能'''：RanGAP1被SUMO化后可以定位到核孔处；许多转录因子可以被SUMO化改变活性；某些蛋白SUMO化竞争泛素化位点，增强稳定性；有些蛋白的SUMO化反而导致泛素化降解；……

=== Nedd8 ===
Nedd8由81个氨基酸组成，是与泛素最类似的类泛素。

E1是异源二聚体，ATP形成硫酯键；E2只发现一种Ubc12，转移到自己的半胱氨酸上；发现的E3数量很少。

功能有改变转录因子活性、改变蛋白质相互作用等。